Владимир Израилевич Муронец, Мария Витальевна Медведева, Елена Викторовна Шмальгаузен

Посттрансляционные модификации сульфгидрильной группы цистеинового остатка глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы

Аннотация. В обзоре рассмотрены основные типы окислительных посттрансляционных модификаций гликолитического фермента глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (ГАФД), направленные на сульфгидрильную группу каталитического остатка цистеина Цис152. Высокореакционная сульфгидрильная группа Цис152 в активном центре ГАФД подвергается окислению и S-нитрозилированию, что приводит к инактивации фермента и его дестабилизации. При обратимом окислении сульфгидрильной группы с образованием цистеин-сульфеновой кислоты фермент теряет дегидрогеназную активность, но приобретает способность осуществлять ацил-фосфатазную реакцию. Гидролиз продукта дегидрогеназной реакции (1,3-дифосфоглицерата) под действием окисленной ГАФД приводит к разобщению окисления и фосфорилирования на этом этапе гликолиза. Под действием окиси азота происходит не только S-нитрозилирование Цис152 ГАФД, но и последующее образование цистеин-сульфеновой кислоты вследствие гидролиза S–NO-группы. Приведены данные о взаимосвязи S-нитрозилирования Цис152 ГАФД и окисления с последующим S-глутатионилированием фермента по Цис152. Обсуждается роль посттрансляционных модификаций сульфгидрильной группы каталитического цистеинового остатка в регуляции активности фермента, а также механизмы, обеспечивающие обратимость таких модификаций.
Ключевые слова: глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, активные формы кислорода, сульфгидрильные группы, окисление, S-нитрозилирование, S-глутатионилирование
DOI: 10.55959/MSU0579-9384-2-2024-65-2-128-135

  Полный текст статьи в формате PDF

Вестник Московского Университета.
Химия 2024, том 65, № 2, стр. 128-135